Una nueva investigación de la Universidad de Estocolmo y de la Escuela de Medicina Karolinska muestra que los virus interactúan con las proteínas en el líquido de los organismos huésped para formar una capa de proteínas en la superficie del virus. Este recubrimiento proteico hace que el virus sea más contagioso y promueve la formación de placas características para enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer.
¿El virus está vivo o muerto? Bien, las dos cosas son ciertas. Los virus sólo pueden multiplicarse en las células vivas y beneficiarse del mecanismo celular de su huésped. Sin embargo, antes de entrar en la célula huésped, el virus era sólo partículas de tamaño nanométrico, muy similares a las nanopartículas artificiales utilizadas para el diagnóstico y el tratamiento en aplicaciones médicas.
Científicos de la Universidad de Estocolmo y de la Escuela de Medicina Karolinska han descubierto que los virus y las nanopartículas comparten otra propiedad importante; cuando se encuentran con un líquido biológico de su huésped antes de encontrar sus células objetivos, están cubiertos con una capa de proteínas. Esta capa en la superficie puede afectar significativamente su actividad biológica.
«Imagine una pelota de tenis cayendo en un tazón de leche y grano. Las esferas se cubren inmediatamente con partículas pegajosas en la mezcla, que se dejan pasar cuando el virus entra en contacto con sangre o líquido pulmonar que contiene miles de proteínas cuando se saca del recipiente. Muchas de estas proteínas se adhieren inmediatamente a la superficie del virus, formando una llamada corona de proteínas» explica Kariem Ezzat de la Universidad de Estocolmo.
Kariem Ezzat y sus colegas estudiaron las coronas proteicas del virus respiratorio sincitial (RSV) en diferentes organismos. El RSV es la causa más común de infecciones agudas de las vías respiratorias inferiores en niños pequeños de todo el mundo, lo que resulta en 34 millones de casos y 196.000 muertes cada año. «Las características de la proteína corona de RSV en la sangre son muy diferentes de las del líquido pulmonar. Los seres humanos y otras especies, como los monos, también pueden ser diferentes, y también pueden infectar los RSV», dijo Kariem Ezzat. «El virus sigue teniendo el mismo nivel genético. Simplemente acumula diferentes coronas proteicas en su superficie para obtener diferentes identidades, dependiendo de su entorno. Esto hace posible que los virus se beneficien de factores que actúan como anfitriones extracelulares, muchos de los cuales ya sabemos que hacen que los RV sean más contagiosos».
Los investigadores de la Universidad de Estocolmo y de la Escuela de Medicina del Instituto Karolinska también han descubierto que virus como el VLE y el Herpes Simplex 1 (VHS-1) se pueden combinar con proteínas específicas. Las proteínas amiloideas se acumulan en placas que juegan un papel importante en la enfermedad de Alzheimer, causando la muerte de las células nerviosas. El mecanismo detrás del vínculo entre el virus y las placas amiloideas ha sido difícil de encontrar, pero Kariem Ezzat y sus colegas descubrieron que el VHS-1 acelera la conversión de proteína amiloide soluble en una estructura lineal que compone placas amiloideas. En experimentos animales con la enfermedad de Alzheimer, vieron que los ratones desarrollan la enfermedad en 48 horas, mediante una infección cerebral. En ausencia de infección por VHS-1, el proceso generalmente toma varios meses.
«Los nuevos mecanismos descritos en nuestro artículo no sólo afectan a nuevos factores que determinan el nivel de infección viral, sino también al diseño de mecanismos físicos adicionales que vinculan las causas de los virus con el amiloide, aumentando el interés en la investigación sobre el papel de los microorganismos en enfermedades neurodegenerativas como la enfermedad de Alzheimer, y abriendo nuevas vías terapéuticas». Kariem Ezzat y El Instituto Karolinska de la Universidad de Estocolmo.
«Viral Protein Corona-oriented Viral Pathogenesis and Amyloid Protein Aggregation» se publica en Nature Communications. El proyecto es una colaboración entre investigadores de la Universidad de Estocolmo, el Instituto Karolinska y la Universidad de Finlandia Oriental.
